HSP40 (Dna J)
熱休克蛋白依分子量大小及同源程度，可將熱休克蛋白分小分子 HSP、HSP40、HSP90 及 HSP100 等家族，真核的熱休克蛋白具有保護功能，大多與蛋白質摺疊有關，並且細胞生長及發育中扮演重要角色。HSP70 (DnaK) 有微弱的 ATPase 活性，需要 DnaJ 才有 ATP 水解酶的活性，故有調控之活性，DnaK 和 DnaJ 可以結合一些胜肽鏈使形成三聚體，使 Heat shock factor (HSF) 可專一結合至 Heat shock element (HSE) 上，而促進下游基因的轉錄，此作用受到磷酸化影響，在受熱刺激後 HSP 不但形成三具體，也快速磷酸化，隨著溫度消失，細胞內大量出現游離的 HSP70 蛋白可和 HSF 結合，形成沒有 DNA 結合能力的單體，自 DNA 上脫離。
Figure 1. The HSP40/HSP70 protein folding machine HSP40 hydrolyzes ATP (bound to HSP70) to ADP, releasing inorganic phosphate (Pi) and increasing the affinity of its substrate-binding domain (sbd) for unfolded proteins. Nucleotide exchange factor (NEF) proteins remove ADP and substitute ATP, reducing HSP70’s substrate binding affinity. This allows release of the folded protein and reinitiation of the cycle.
Reference : Tom Brock, Ph.D. Heat Shock protein to oxidative stress?
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